Enzimas
São proteínas com estruturas químicas especiais, contendo um centro ativo denominado apoenzima e algumas vezes um grupo não protéico denominado coenzima; são substancias solidas, mas difíceis de serem cristalizadas; são inativadas pelo calor e solúveis em água e álcool diluído.
2. Atividades Biológicas:
È a capacidade das enzimas reagirem com determinados constituintes das células, denominado substrato; formando complexos ou mesmo compostos com ligações covalentes;
Componentes das reações: E+S = ES = E+P
As atividades dependem das estruturas da proteína, natureza do substrato e estrutura do grupo protético. A velocidade das reações enzimáticas varia com diversos fatores; como concentração da enzima ou substrato, temperatura, Ph e etc.
3. Teoria da especificidade enzimática:
È a estreita correlação entre a estrutura das proteínas ou peptídeos que fazem parte da molécula enzimática e o substrato; Fischer desenvolveu o conceito de especificidade enzimática; que compara a especificidade a um conjunto de chave e fechadura. A fração da molécula enzimática responsável pela ligação da enzima com substrato e chamado sitio ativo.
São quatro tipos de especificidade:
? Baixa: Atua em tipo de ligações (lípase ? hidrolisa ? ácida ? álcool);
? Absoluta: Atua em um composto especifico (urease ? tripsina);
? Grupo: Atua em ligações químicas especificas de grupo (quimotripsina);
? Estéreo especificidade: Atua em isômeros (L ? D ? Cis ? Trans).
4. Efeito do Ph:
As enzimas têm Ph de ativação geralmente na faixa de 4,5 a 8,0; valores extremos de Ph, desnaturam as proteínas e consequentemente inativam as enzimas.
5. Temperatura:
A velocidade das reações enzimáticas aumenta com o aumento de temperatura; a velocidade duplica com o aumento de 10Cº, quando atingir uma velocidade máxima (40Cº), a velocidade começa a decrescer, quando chegam a 100Cº são exterminadas por completo.
6. Água:
O ambiente muito seco dificulta a mobilidade das enzimas e quando tem uma quantia muito grande de água as enzimas também ficam imóveis.
7. Reações das enzimas:
Uma enzima primeiramente se unir ao substrato, após as duas se unirem acontece à separação dos dois elementos, mas agora o substrato esta hidrolisado.
8. Classe das enzimas:
Amilases, Proteases, Pectinases, Lípases, Catalase e Lipoxidase.
9. Classificação das enzimas:
? Oxidorredutores: funcionam com reações de oxido-redução em sistema biológico;
? Transferases: São enzimas que catalisam, a transferência de grupos de um composto para outro;
? Hidrolases: Enzimas que catalisam reações hidroliticas, estando entre elas às enzimas proteolíticas e aminolíticas;
? Liases: Pertence à classe que modifica o substrato, cindindo compostos ou removendo grupos das moléculas do substrato;
? Isomerases: Enzimas que catalisam de reações da isomerização;
? Ligases: Enzimas que causam a degradação da molécula da ATP, usando compostos, unindo duas moléculas.
10. Enzimas..
Competitiva: Concorre com o substrato pelo sitio ativo da enzima;
Não-competitiva: Se liga reversivelmente, independente do sitio que lhe e próprio;
Incompetitiva: Se liga reversivelmente, a um sitio próprio ao complexo enzima-substrato;
Irreversível: Podem promover a destruição do grupo funcional; o inibidor se combina com um grupo funcional na molécula da enzima que essencial para sua atividade.
Autor: Diego Augusto Da Silva Moreira
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